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09.08.2018  Les Jupiter extrêmement chauds : mi-étoile, mi-planète

Les exoplanètes dites « Jupiter extrêmement chauds » sont des géantes gazeuses très proches de leur étoile présentant deux faces distinctes : un côté « jour » faisant toujours face à l’étoile où il règne une température de 3 000°C, et un côté « nuit » trop sombre pour être observé par les instruments actuels, avec une température de 1 000°C. Jusqu’ici, les scientifiques ne comprenaient pas pourquoi de la vapeur d’eau ne pouvait être détectée qu’à l’interface de ces deux côtés. Une équipe internationale dirigée par un chercheur du Laboratoire d’astrophysique de Marseille (LAM) vient de proposer que du côté jour de ces exoplanètes les températures sont assez extrêmes pour briser les molécules d’eau en leur composants atomiques et donc les rendre indétectables. Molécules qui se reforment ensuite du côté nuit et peuvent donc redevenir visibles à la limite entre les deux faces d’une même planète. Ce qui amène les chercheurs à conclure que l’atmosphère du côté jour des Jupiter extrêmement chauds ressemble plus à celle d’une étoile qu’à celle d’une planète. Cette étude paraîtra dans Astronomy and Astrophysics.


06.08.2018  Photo-production d’hydrogène : un concurrent plutôt inattendu

Au cours de la photosynthèse, certaines microalgues produisent de l’hydrogène, via une enzyme, l’hydrogénase, qui utilise l’énergie photosynthétique. Toutefois, l’hydrogénase est inhibée par l’oxygène produit par la photosynthèse, ce qui limite fortement les potentielles applications biotechnologiques. Des enzymes utilisant l’énergie photosynthétique pour capter l’oxygène semblaient pouvoir protéger l’hydrogénase d’une telle inhibition. Les chercheurs de l’Institut de biosciences et botechnologies (BIAM) ont mis en évidence que ces enzymes sont en fait un frein à la production d’hydrogène. Ces résultats ont été publiés dans Plant Physiology.

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02.08.2018  Une nouvelle fonction portée par la protéine L du virus Ebola

Le virus Ebola code pour une protéine « L » essentielle à la réplication/transcription du virus. Les chercheurs du laboratoire Architecture et fonction des macromolécules biologiques (AFMB) ont caractérisé un domaine méthyltransférase (MTase) de L qui méthyle les structures coiffes des ARNs nécessaires à la synthèse des protéines virales. Ils montrent que la MTase méthyle également les adénosines internes des ARNs. Le rôle de cette modification épitranscriptomique reste à élucider, mais pourrait être impliquée dans la réplication virale et l’échappement à la réponse antivirale.

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01.08.2018  La revanche des bactériophages sur CRISPR-Cas9

CRISPR-Cas9 - système immunitaire bactérien détourné pour l’édition de génomes - peut être inactivé par des protéines de bactériophages, les anti-CRISPR (Acrs). Une nouvelle famille d’Acrs (AcrIIA6) a été identifiée à partir de bactériophages résistants à CRISPR-Cas9 de Streptococcus thermophilus. Ces Acrs permettent aussi de réguler l’édition de gènes dans des cellules humaines. Les AcrIIA6 présentent un repliement 3D original et leur étude structure-fonction est essentielle pour comprendre leur mode d’action et développer des outils biotechnologiques. Ce travail, auquel ont contribué des chercheurs du laboratoire Architecture et fonction des macromolécules biologiques (AFMB), est publié dans la revue Nature Communication.

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