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Une autre façon d’appréhender le mécanisme d’inactivation des hydrogénases



Les études du fonctionnement des enzymes, longtemps basées sur des méthodes cinétiques, ont été dominées pendant toute la fin du XXe siècle par des techniques spectroscopiques ou structurales basées sur l’interaction matière-rayonnement : il fallait voir pour croire. Dans le même temps, le développement de méthodes numériques récompensé en 2013 par le prix Nobel de chimie allait permettre d’étudier in silico des systèmes chimiques de très grande taille. Dans un article publié dans Nature Chemistry, des chercheurs du laboratoire Bioénergétique et ingénierie des protéines (CNRS/AMU) viennent de montrer qu’il est possible de combiner les approches cinétiques et théoriques pour mieux comprendre le mécanisme d’oxydation de l’hydrogène par des métalloenzymes. Ce travail est le fruit d’une collaboration avec des chimistes théoriciens italiens et anglais, et des biochimistes de l’INSA Toulouse et du CEA Saclay.

 

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